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Was ist… Kryo-Elektronenmikroskopie?

Bis in die 1980er Jahre gab es im Prinzip zwei Möglichkeiten, Proteine zu untersuchen: Röntgenstrahlen und NMR (nuclear magnetic resonance ). Beide Methoden hatten allerdings starke, natürliche Beschränkungen und so brauchte man dringend eine weitere und bessere Möglichkeit, Proteine zu untersuchen, ohne sie zu beschädigen und zu verfälschen. Eine weitere Methode zu der Zeit, war die Elektronenmikroskopie. Allerdings kam sie eigentlich nicht für Moleküle und Proteine infrage. Elektronenmikroskope funktionieren vom Prinzip her genau wie normale Mikroskope, allerdings wird hier einen Elektronenstrahl statt des Lichtstrahls durch die Probe geschickt. Elektronen haben eine deutlich kleinere Wellenlänge, was eine Genauigkeit bis auf die Größe von Atomen möglich macht. Was diese Methode allerdings unbrauchbar für die Untersuchung von Proteinen machte, war, dass Elektronenmikroskope unbedingt ein Vakuum brauchen. Steckt man aber nun ein Biomolekül in Vakuum, verdampft das gesamte Wasser sofort und trocknet die Probe komplett aus, was wiederum den Effekt hat, dass die natürliche Struktur vollkommen verloren geht. Diesem Problem begegnete Richard Henderson in den 1970er Jahren.

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